Аминокислоты: амфотерность и пептидная связь

Аминокислоты занимают особое место среди органических веществ. В их молекулах одновременно присутствуют аминогруппа -NH₂ и карбоксильная группа -COOH. Первая способна принимать протон, вторая отдавать его. Поэтому аминокислоты реагируют и с кислотами, и со щелочами. Это свойство называют амфотерностью. Из остатков аминокислот построены пептиды и белки, а связь между соседними остатками называется пептидной.

Строение и классификация

В школьном курсе чаще всего рассматривают α-аминокислоты. У них аминогруппа и карбоксильная группа соединены с одним и тем же, так называемым α-углеродным атомом. Общая формула записывается как NH₂-CH(R)-COOH. Радикал R определяет различия между представителями ряда: он может быть атомом водорода, углеводородной цепью, группой -OH, дополнительной карбоксильной или аминогруппой.

Самая простая α-аминокислота, глицин, имеет формулу NH₂CH₂COOH. У него R = H, поэтому при α-углероде два атома водорода. Аланин CH₃CH(NH₂)COOH содержит метильный радикал. В молекуле серина HOCH₂CH(NH₂)COOH есть ещё и гидроксильная группа. Все эти вещества относятся к аминокислотам, но их растворимость и участие в реакциях могут различаться.

По числу функциональных групп различают нейтральные, кислые и основные аминокислоты. У нейтральной аминокислоты одна группа -NH₂ и одна группа -COOH, как у глицина. Кислые аминокислоты содержат дополнительную карбоксильную группу. Примером служит аспарагиновая кислота HOOC-CH₂-CH(NH₂)-COOH. В основных аминокислотах имеется дополнительная основная группа, способная присоединять протон. Такая классификация полезна при объяснении заряда аминокислот и белков в растворе.

Почему аминокислоты амфотерны

Карбоксильная группа ведёт себя как кислотная. Она может отщеплять протон, образуя карбоксилат-ион: R-CH(NH₂)-COOH ⇄ R-CH(NH₂)-COO^- + H⁺. Аминогруппа, напротив, обладает неподелённой электронной парой на атоме азота и принимает протон: R-CH(NH₂)-COOH + H⁺ ⇄ R-CH(NH₃⁺)-COOH.

В твёрдом состоянии и в водном растворе нейтральные α-аминокислоты существуют преимущественно не в форме NH₂-CH(R)-COOH, а в виде внутренней соли. Протон от карбоксильной группы переходит к аминогруппе: NH₂-CH(R)-COOH ⇄ ⁺NH₃-CH(R)-COO^-. Такую частицу называют цвиттер-ионом, или биполярным ионом. В ней есть и положительный, и отрицательный заряд, но суммарный заряд равен нулю.

Ионное строение объясняет многие физические свойства аминокислот. Обычно это твёрдые кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Они хорошо взаимодействуют с водой благодаря заряженным группам, но хуже растворяются в неполярных растворителях. Нельзя путать нулевой суммарный заряд цвиттер-иона с отсутствием зарядов внутри молекулы: оба заряженных центра сохраняются.

Реакции с кислотами и щелочами

В кислой среде аминокислота проявляет основные свойства. Аминогруппа присоединяет протон, а анион кислоты становится противоионом. Для глицина реакция с соляной кислотой записывается так: NH₂CH₂COOH + HCl → [NH₃CH₂COOH]⁺Cl^-. Образуется соль глицина, в катионе которой карбоксильная группа остаётся недиссоциированной.

Со щёлочью реагирует карбоксильная группа. Глицин и гидроксид натрия дают натриевую соль и воду: NH₂CH₂COOH + NaOH → NH₂CH₂COONa + H₂O. В ионной форме продукт можно представить как NH₂CH₂COO^-Na⁺. Эта реакция показывает кислотные свойства аминокислоты.

Состав преобладающих частиц зависит от кислотности среды. При избытке кислоты увеличивается доля катионных форм с группой -NH₃⁺. При избытке щёлочи образуются анионные формы с группой -COO^-. Значение pH, при котором средний суммарный заряд молекул равен нулю, называют изоэлектрической точкой. У разных аминокислот она различна, особенно если в радикале есть дополнительные кислотные или основные группы.

Пептидная связь

Аминокислоты могут реагировать друг с другом. Карбоксильная группа одной молекулы взаимодействует с аминогруппой другой, при этом отщепляется молекула воды. Между карбонильным углеродом и атомом азота возникает фрагмент -CO-NH-, называемый пептидной связью. Реакция глицина с аланином имеет схему: NH₂CH₂COOH + NH₂CH(CH₃)COOH → NH₂CH₂CO-NH-CH(CH₃)COOH + H₂O.

Продукт этой реакции называется дипептидом, потому что он составлен из двух аминокислотных остатков. В приведённой формуле слева находится свободная аминогруппа, а справа свободная карбоксильная группа. Их называют соответственно N-концом и C-концом пептидной цепи. Важен порядок остатков: глицилаланин и аланилглицин имеют одинаковый качественный состав, но отличаются последовательностью аминокислот.

Пептидная связь образуется в реакции конденсации. Обратный процесс, гидролиз, идёт при действии воды в кислой или щелочной среде, а в живых организмах ускоряется ферментами. Схема гидролиза пептида: R-CO-NH-R′ + H₂O → R-COOH + H₂N-R′. В результате у одного фрагмента восстанавливается карбоксильная группа, у другого появляется аминогруппа.

От пептида к белку

Если в образовании связей участвует много аминокислот, получаются полипептиды. Белки являются природными высокомолекулярными полипептидами, хотя для их свойств важна не только длина цепи. Первичная структура белка определяется точной последовательностью аминокислотных остатков. Даже замена одного остатка иногда меняет форму белковой молекулы и её функцию.

Группы -CO-NH- в полипептидной цепи способны образовывать водородные связи. Они помогают формировать вторичную структуру белка, например α-спираль или β-складчатый слой. Радикалы R остаются по сторонам цепи и участвуют в дальнейших взаимодействиях: ионных, водородных, гидрофобных, а иногда дисульфидных. Поэтому амфотерность отдельных аминокислот и пептидные связи лежат в основе химии белков.

• Аминокислоты содержат аминогруппу и карбоксильную группу, поэтому проявляют двойственные свойства.
• В растворах для α-аминокислот характерна цвиттер-ионная форма ⁺NH₃-CH(R)-COO^-.
• С кислотами аминокислоты образуют соли по аминогруппе, со щелочами реагируют по карбоксильной группе.
• Пептидная связь -CO-NH- возникает при конденсации карбоксильной и аминогрупп.
• Последовательность аминокислотных остатков определяет первичную структуру пептида или белка.